جواب
جواب
[FONT=times new roman,times,serif]چگونه شیب الکتروشیمیایی پروتون، انرژی لازم برای سنتز ATP را فراهم می کند؟ برای پاسخ به این سؤال پائول بوئر (Paol Boyet) در سال 1979، از دانشگاه UCLA نظریه ی جالب «مکانیزم تغییر اتصال» (Binding Change Mechanism) را مطرح کرد که مورد پذیرش عمومی قرار گرفت است در کل، «نظریه ی تغییر اتصال» اجزاء مختلفی دارد که در ادامه به آن اشاره می کنیم.[/FONT]
[FONT=times new roman,times,serif]1- انرژی آزاد شده از حرکت پروتون ها به طور مستقیم برای فسفوریلاسیون ADP مورد مصرف قرار نمی گیرد بلکه در اصل، منجر به تغییر تمایل اتصال جایگاه فعال تولید ATP می شود. برای درک این موضوع واکنش های سلولی را در محیطی آبی در نظر بگیرید که در آن غلظت آب M 55 است وواکنش دهنده ها و تولیدات به سادگی در آن حل شده اند. در حالی که بررسی ها نشان داده است زمانی که P[SUB]i[/SUB],ADP در جایگاه کاتالیتیکی ATP سینتاز قرار می گیرد دوترکیب واکنش دهنده در واکنشی تراکمی، مولکول ATP را نمی سازد که به طور محکم به این آنزیم متصل باقی می ماند. این واکنش نیازبه انرژی ندارد. به عبارت دیگر این واکنش به صورت زیر انجام می پذیرد:[/FONT]
[FONT=times new roman,times,serif]محلول محلول+ ADP محلول[/FONT]
[FONT=times new roman,times,serif]که نیاز به دریافت انرژی قابل توجه ای ( kcal/mol 3/7 تحت شرایط استاندارد) دارد. این واکنش در حالت زیر:[/FONT]
[FONT=times new roman,times,serif]محلول محلول+ ADP متصل به آنزیم[/FONT]
[FONT=times new roman,times,serif][/FONT]
[FONT=times new roman,times,serif]دارای ثابت تعادل نزدیک به است. بنابراین، بدون دریافت انرژی و به طور خودبهخود انجام میپذیرد. این موضوع به این معنا نیست که ATP می تواند از ADP بدون صرف انرژی ساخته شود. در عوض، این انرژی به جای استفاده در فرآیند فسفوریلاسیون به مصرف آزادسازی ATP می رسد که به طور محکم به جایگاه فعال آنزیم متصل شده است.[/FONT]
[FONT=times new roman,times,serif]2- هر جایگاه فعال دارای سه شکل فضایی مشخص، قابل تبدیل به هم و متوالی است که تمایل متفاوتی برای اتصال به سوبستراها و فرآورده ی نهایی دارد. همان طور که می دانید کمپلکس F[SUB]1[/SUB]دارای سه جایگاه کاتالیتیکی (زیر واحدهای ) است بررسی های پژوهشگران بر روی خصوصیات این سه جایگاه آنزیم ATP سینتاز نشان داده است که این جایگاه ها از خود ویژگی های شیمیایی متفاوتی را نشان می دهند. بوئر فرض کرد که در یک زمان این سه جایگاه کاتالیتیکی به شکل های فضایی مختلفی وجوددارند و این ویژگی عامل گرایش متفاوت آنها به نوکلئوتیدها است. به عبارت دیگر می تواندوضعیت این سه جایگاه رابه صورت زیر توضیح داد:[/FONT]
[FONT=times new roman,times,serif]یک جایگاه دارای شکل فضایی سست (Loose) یا L است که در آن ADP و Pi به سستیبه آن متصل شده اند. دومین جاگیاه دارای شکل فضایی محکم (Tight) با T است که در آن نوکلئوتیدها (سوبستراهای ADP+Pi یا فرآورده ی ATP) به طور محکم به این جایگاه متصل شده اند. سومین جایگاه دارای شکل فضایی باز (Open )یا O است که در این جایگاه تمایل کمی به نوکلئوتیدها داشته و امکان جدا شدن ATP را فراهم می کند.[/FONT]
[FONT=times new roman,times,serif]هر چند تفاوت های بین این سه جایگاه کاتالیتیکی در این آنزیم وجود دارد بوئر نشان داد که هر یک از زیر واحد با اتصال به Pi, ADP دچار تغییرات متوالی در شکل فضایی خود (O,T,L) برای ساختن و آزاد سازی ATP می شوند.[/FONT]
[FONT=times new roman,times,serif]3- ATP در نتیجه ی کاتالیز چرخشی (Rotational Calalysis) ساخته می شود که در آن یک بخش از ATP سینتاز نسبت به بخش دیگر می چرخد. برای تفسیر تغییرات متوالی شکل فضایی هر یک از جایگاه های کاتالیتیکی، بوئر فرض کرد که زیر واحدهای که حلقه ی شش گوشه ای را در سر F[SUB]1[/SUB] می سازند. که نسبت به میله ی مرکزی می چرخد. در اینم دل که به مدل کاتالیز چرخشی معروف می باشد چرخش، نتیجه ی حرکت پروتونها از عرض غشاء، و از طریق کانال موجوددر پایه F[SUB]0[/SUB] است.[/FONT]