اطلاعيه

Collapse
No announcement yet.

آنزیم ها

Collapse
X
 
  • فیلتر
  • زمان
  • نمایش
Clear All
new posts

    آنزیم ها

    مکانیسم عمل آنزیم ها

    آنزیمها پروتئینهای هستند که توسط سلولهای موجودات زنده یرای انجام عمل ویژۀ کاتالیزواکنشهای شیمیایی، اختصاص یافته اند. آنزیمها سرعتی راکه درآن،واکنشهابه حالت تعادل نزدیک می شوند، افزایش می دهند. سرعت واکنش به این صورت تعریف شده است تغییرمقدارمواد اولیه یا محصولات عمل (برحسب مول یاگرم ) درواحد زمان، آنزیم با عمل کردن بعنوان یک کاتالیز باعث افزایش سرعت واکنش می شود. کاتالیزورها بطوراعم و آنزیمها بطور اخصّ دارای دو ویژگی مهّم هستند که نباید فراموش شود. اوّلین ویژگی این است که آنزیم با وجود وارد شدن درواکنش شیمیایی، تغییرنمی کند. ویژگی دوّم اینکه: آنزیم، ثابت تعادل واکنش را تغییر نمی دهد و فقط باعث افزایش سرعتی می شود که در آن واکنش به حالت تعادل نزدیک می گردد. بنابراین، یک کاتالیزور باعث افزایش سرعت واکنش می شود ولی خواص ترمو دینامیکی سیستمی را که با آن در واکنش متقابل است، تعییرنمی دهد.
    آنزیم ها کاتالیزورهایی کارا وبسیاراختصاصی هستند:
    آنزیمهایی که تبدیل یک یاچندترکیب (سوبستراها) را به یک یا چندترکیب (محصول ها) کاتالیز می کنند باعث افزایش حداقل 10 برابرسرعت نسبت به واکنش بدون کاتالیز می شوند. مثل تمام کاتالیزورها، آنزیم ها نه مصرف می شوند ونه در اثر شرکت دریک واکنش دچار تغییردائمی می شوند .آنزیم ها علاوه بر کارایی بالا، کاتالیزورهایی بسیار انتخابی هستند برخلاف کاتالیزورهای مورد استفاده درشیمی،آنزیم ها هم برای نوع واکنش کاتالیز شده وهم برای یک سوبسترای خاص یا یک مجموعۀ کوچک از سوبسترا هایی که ارتباط نزدیک دارند،اختصاصی هستند ومعمولافقط واکنش مربوط به ایزومرهای فضایی خاص مربوط به یک ترکیب معین را کاتالیز می کنند.
    آنزیم ها براساس نوع واکنش به 6 دسته طبقه بندی می شوند:
    ۱- اکسیدوردوکتازها: اکسیداسیون واحیاءرا کاتالیز می کنند.
    2- ترانسفرازها: انتقال گروه هایی مثل متیل،گلیکوزیل یا گروهای فسفریل را کاتالیزمی کنند.
    3- هیدرولاز ها: شکست هیدرولیتیک پیوند هایC-CوC-OوC-Nوسایر پیوند ها را کاتالیز می کنند.
    4- لیازها:شکست هیدرولیتیک پیوندهای C-CوC-OوC-N سایرپیوند ها را باحذف اتم وباقی گذاشتن پیوندهای دوگانه کاتالیزمی کند.
    5- ایزومرازها: تغییرات هندسی یا ساختمان درون یک مولکول راکاتالیز می کنند.
    6- لیگازها: اتصال دومولکول رابه همدیگرتوأم باهیدرولیزATP کاتالیزمی کند.
    مکانیزم آنزیمها:
    آنزیم ها نمی توانند موجب تغییرتعادل در یک واکنش بیوشیمیائی شوند زیرا موجب افزایش سرعت رفت و برگشت به مقادیر یکسانی می شوند بنابراین آنزیم ها فقط باعث تسریع در برقراری تعادل می شوند بعنوان مثال چنانچه درغیاب آنزیم چندین ساعت وقت لازم است تایک واکنش به حالت تعادل برسد، درحضور آنزیم مناسب، تعادل درطی یک ثانیه برقرار می شود زیرا آنزیم بعلت ساختمان فضائی خاص خودمی تواند با سوبسترا ترکیب شده و کمپلکس آنزیم- سوبسترا را بوجود آورد بنابراین غلظت سوبسترا در مناطقی از سیستم افزایش فوق العاده زیادی پیدا می کند، در نتیجه برخورد مولکولهای واکنش کننده با یکدیگر زیاد می شود علاوه براین آنزیم به تنهائی و یا به کمک کوفاکتورقادراست درساختمان مولکولی سوبسترا تغییراتی ایجاد کرده و آن را به فرم فعال و انتقالی تبدیل نماید بطوری که قادر باشد ازسد انرژی عبورکرده وبه حالت انتقال برسد، بدون اینکه نیازی به حرارت زیاد و یامحیط های اسیدی قوی وجود داشته باشد بنابراین آنزیم ها با ایجاد کمپلکس هائی با سوبسترا، موجب کاهش انرژی آزاد اکیتواسیون و پایدارشدن وضعیت انتقال ودر نتیجه افزایش غلظت سوبسترا دروضعیت انتقالی وتسریع واکنش می شوند.
    نظریه هایی که درمورد نحوی عمل آنزیم بیان شده است:
    نظریه قفل وکلید: این مدل توسط امیل فیشر پیشنهاد نشده است و براساس آن جایگاه کاتالیز آنزیم وسوبسترا دارای ساختمان مکمل یکدیگر می باشند طوریکه هرآنزیم فقط به سوبسترای خاص خود متصل می شود، مثل قفل وکلید یکی از نواقص این مدل، شکل بدون تغییر جایگاه کاتالیزآن است.
    مدل قالب القاء شده برای جایگاه کاتالیز:
    این مدل توسط کوشلند(kosh land )ارائه شده است. یکی ازخصوصیات بارز آن قابلیت انعطاف جایگاه کاتالیزمی باشد به این ترتیب که سوبستراسبب القاء یک تغییرشکل مولکولی درساختمان پروتئینی آنزیم می گردد و با این عمل، آنزیم اسیدهای آمینه وگروههای دیگررا درجهت مناسبی قرار می دهد تا اتصال و یا کاتالیز(یا هردو) به بهترین شکل انجام شود.
    عوامل موثربر سرعت واکنش های آنزیمی:
    ۱-دما :درموجودات مختلف دمای که آنزیم در بیشترین فعالیت و بالاترین سرعت دارد(دمای بهینه) متفاوت است .
    2-PH : PH باتغییر شرایط یونیزاسیون محلول یاتغییر غلظت یونی محلول، سرعت محلول را کاهش می دهد.
    3-غلظت آنزیم : هرچه غلظت آنزیم بیشتر باشد، سرعت واکنشهای آنزیمی بیشتر است.
    4- غلظت سوبسترا:هرچه قدرغلظت سوبسترا افزایش یابد سرعت واکنشهای آنزیمی نیز افزایش می یابداما این مقدارمحدود است زیرا تعداد آنزیم ها محدود است.
    ۵-غلظت کوفاکتورهاوکوآنزیم ها : بعضی ازآنزیم ها برای انجام عمل خود نیاز به کوفاکتور یا کوآنزیم دارند.
    6-غلظت یون ها ونمک ها:
    مها رکننده ها:
    بعضی از ترکیبات قادرند که با عوامل شیمیائی موجود درجایگاه فعال آنزیم یا با کوآنزیم و یا با یونهای فعال کننده آنزیم ترکیب شده وسدی درمقابل فعالیت کاتالیزوری آنزیم ایجاد کنند مهارکننده هارابراساس نحوه اثر آنها به دو دسته تقسیم می کنند:
    الف)مهارکننده های برگشت پذیرکه خود به دودسته می شوند: 1-مهارکننده های رقابتی 2-مهارکننده های غیررقابتی.
    ب)مهارکننده های برگشت ناپذیر



    منبع:http://biochem.blogfa.com/page/Enzyme.aspx
    ویرایش شده توسط O.R.K.I.D.E.H; 2012/5/01, 12:38 AM.

    #2
    عوامل موثر بر فعالیت آنزیمها

    آنزیمها ترکیباتی هستند که می‌توانندسرعت واکنش را تا حدود 107 برابر افزایش دهند. آنزیم مانند یک کاتالیزگر غیر آلی میزان واکنش را با پایین آوردن انرژی فعال سازی لازم برای انجام واکنش تسریع می‌کند و برخلاف آن انرژی فعال سازی را با جایگزین کردن یک سد انرژی فعال سازی بزرگ با یک سد انرژی فعال سازی کوچک پایین می‌آورد. انجام سریع یک واکنش در موقعیت آزمایشگاهی به شرایط ویژه‌ای مانند دما و فشار بالا نیاز دارد. لذا باید در یاخته که شرایط محیطی در آن کاملا ثابت است و انجام چنین واکنشهایی بسیار کند است، مکانیسمی دقیق وجود داشته باشد. این عمل بوسیله آنزیمها صورت می‌گیرد.کاتالیزورها در واکنشها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیمها مانند سایر پروتئین ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌کنند. کاتالیزورها تاثیری در تعادل واکنش برگشت پذیر ندارند، بلکه فقط سرعت واکنش را زیاد می‌کنند تا به تعادل برسند. آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال سازی (activation) سرعت واکنش شیمیایی را افزایش می‌دهند.
    آنزیمها مولکولهای پروتئینی هستند که دارای یک یا چند محل نفوذ سطحی (جایگاههای فعال) هستند که سوبسترا یعنی ماده‌ای که آنزیم بر آن اثر می‌کند، به این نواحی متصل می‌شود. تحت تاثیر آنزیمها ، سوبسترا تغییر می‌کند و به یک یا تعدادی محصول تبدیل می‌شود.

    عمل متقابل انزیم وسوبسترا

    اگر چه می‌توان آنزیم و سوبسترا را همانند قفل و کلید تصور کرد، اما این بدان معنی نیست که جایگاه فعال آنزیم ساختمانی سفت و غیر قابل انعطاف است. در بعضی از آنزیمها ، جایگاه فعال فقط بعد از اینکه ماده زمینه به آن متصل شد، دقیقا مکمل سوبسترا می‌شود. این پدیده تناسب القایی نام دارد.

    عمل اختصاصی انزیم ها


    برخلاف کاتالیزورهای غیر آلی ، فعالیت آنزیم اختصاصی است، یعنی هر آنزیم می‌تواند بر سوبسترای مشخص اثر کند. در عین حال درجات مختلفی از تخصص وجود دارد. علت اختصاصی بودن آنزیمها را باید در ساختار فضایی آن جستجو کرد. بعضی از آنزیمها می‌توانند نه تنها بر روی یک سوبسترای معین اثر کنند، بلکه قادرند بر روی تمام موادی که دارای یک عامل شیمیایی هستند، موثر باشند. در این صورت کلیدی را که مثال زدیم می‌توان به شاه کلیدی تشبیه کرد که قادر است تمام قفل درهای یک راهرو را باز کند.



    نظر


      #3
      كراتين فسفوكيناز (CPK)

      اين آنزيم بنام كراتين فسفوكيناز (CPK) نيز ناميده مي شود واكنش زير توسط اين آنزيم كاتاليز مي شود.

      ADP + كراتين فسفات + كراتين
      اين آنزيم از راههاي مختلفي اندازه گيري مي شود. بطور مثال محصول واكنشي ADP را مي توان در واكنش آنزيمي پيروات كيناز كه در آن محصول واكنش «پيروات» آزاد مي گردد وارد نمود پيروات خود نيز قادرست به كمك آنزيم لاكتات دي هيدروژناز LDH به لاكتات تبديل گردد در اين واكنش كوآنزيم NADH به NAD+ تبديل مي گردد و از طريق تغيير جذب نوري در 340 نانومتر كه طول موج مناسب براي اندازه گيري NADH است فعاليت آنزيم كراتين كيناز اندازه گيري مي شود.
      اين آنزيم به مقدار فراوان در قلب و عضلات و در مغز وجود دارد و به شكل ديمر مي باشد و از دو نوع پلي پپتيد بنامهاي B,M و يا مخلوطي از اين دو تشكيل شده است و بنابراين سه نوع ايزوآنزيم بوجود مي آيد كه بنامهاي MM, MB, BB ناميده مي شود، نوع BB اين آنزيم در مغز و همچنين در بافتهاي عصبي تيروئيد و كليه و امعاء وجود دارد. نوع MB آن در عضله قلب و ديافراگم موجود است و درعضلات مخطط يافت نمي شود نوع ايزوزيم MM در قلب و عضلات مخطط موجود است. در آزمايش الكتروفورز ايزوزيم BB بيشترين حركت را به سوي قطب آند دارد ايزوزيم BB بطور طبيعي در پلاسما موجود نيست.
      فعاليت ايزوآنزيم MB در پلاسما دليل بر وقوع انفاركتوس ميوكارد است. در حاليكه ايزوزيم MM به مقدار زياد در تباهي سلولهاي عضلاني در پلاسما وارد مي شود. در اين مورد آنزيم آلدولاز كه بنام فروكتوز 1 و 6- دي فسفات آلدولاز ناميده مي شود نيز افزايش مي يابد.

      نظر


        #4
        آمیلاز

        آمیلاز که جزء آنزیم های هیدولاز محسوب می شود. در پانکراس برون ریز و غده های پاروتید ساخته می شوند وعمل آنها هیدورلیز نشاسته وتبدیل آن به مالتوز است. دو نوع آمیلاز وجود دارد.
        الف)بتا آمیلاز یا آمیلاز باکتری ها که زنجیره های پلی ساکاریدی مانند نشاسته و گلیکوژن را از قسمت انتهایی احیا کننده ی آن ها هیدورلیز می کند و هربار یک مولکول مالتوز به وجود می آورد.
        ب) آلفا آمیلاز که عمل هیدولیزر آن مرتب نبوده ودر قسمت های مختلف زنجیره اثر می کند.
        دو ایزو آنزیم عمده آمیلاز مربوط به پانکراس (p) وغدد بزاقی (s) است. PH مطلوب برای این آنزیم حدود 7 می باشد .یون های کلر، برم، نیترات آن را فعال وسیترات واگز الات آن را مهار می کنند. در واقع آنزیم آمیلاز نشاسته را از محل پیوندهای 4-1 هیدورلیز می کند. آن را به مالتوز تبدیل می کند.
        آلفا آمیلاز موجود در بزاق کمی از نشاسته را تبدیل می کند چون مدت توقف غذا در دهان ناچیز است ولی قسمت عمده فعالیت این آنزیم مربوط به آمیلاز پانکراس است. آمیلاز به طورطبیعی از سلول های آسینار پانکراس به مجرای پانکراس وسپس داوزدهه ترشح می گردد و در روده به تجزیه نشاسته به قندهای ساده تر تشکیل دهنده ی آن کمک می کند.
        آسیب سلول های آسینار پانکراس نیز التهاب یا انسداد در هر قسمتی از مجاری پانکراس یا مجرای صفرا وی مشترک سبب برگشت آمیلاز به عقب، به داخل بافت پانکراس می شود.سپس آمیلاز از طریق ورید چه ه ا وعروق لنفاوی جذب خون می گردد. و سبب افزایش سطح آمیلاز در خون می شود. کلیه به سرعت آمیلاز را تصفیه می کند و در نتیجه سطح آمیلاز در ادار افزایش می یابد. سطح افزایش یافته ی آمیلاز در خون هیپر آمیلازی نامیده می شود. برای مثال در پانکراتیت حاد، مقدار آمیلاز سرم در مدت 12-2 ساعت شروع به افزایش می کند در مدت 72-12 ساعت به اوج می رسد. و در عرض 4-3 روز به علت تصفیه آن توسط کلیه ها به وضعیت طبیعی می گردد. در واقع سطح آمیلاز سرم 2-1 روز بعد از بهبود مرحله ی حاد بیماری به حد طبیعی برمی گردد اما در سطح آمیلاز ادرار 7-5 روز پس آغاز بیماری بالا باقی می ماند این امر به تشخیص پانکراست پس از بازگشت سطح سرمی آن به حالت طبیعی کمک می کند. آزمون آمیلاز ادرار هر دو آزمون های حساسی هستند اما برای اختلالات پانکراس اختصاصی نیستند، سایر بیماری های غیر پانکراسی هم می توانند سطح آمیلاز را در سرم وادرار بالا ببرند. برای مثال در التهاب حاد غدد پاروتید مانند اوریون ونیز در انفارکتوس کلیه، بارداری خارج رحمی، انسداد روده، سکته های مزانتر و اختلالات وخیم روده ای هم مقدار آمیلاز افزایش می یابد پس باید علاوه بر آن آزمون ها به علایم بیماری هم توجه ویژه داشت.
        در افراد مبتلا به موکو ویسیدوز که یک بیماری مادر زادی پانکراس است سطوح آمیلاز سرم کاهش می یابد.

        نظر


          #5
          خیلی ممنون عالی بودن مقالاتی در بخش بیوشیمی گذاشته شدن رو خوندم خیلی چکیده و عالی هستن
          صبح سپید ، مشاور تحصیلی ، تیزهوشان azmoon.medu.ir , دانشگاه آزاد azmoon.org

          نظر

          Working...
          X